Добро пожаловать, Гость!

Новости Гости О нас

Белки (протеины)

Белки - природные высокомолекулярные соединения (биополимеры), макромолекулы которых состоят из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными связями -CO-NH-.

 

 


 

 

Первичная структура белковых молекул


Под первичной структурой белков понимают последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.


Условно считают, что к белкам относятся полипептиды, содержащие в полипептидной цепи более 100 аминокислотных остатков и имеющие молекулярную миссу от 10 000 до нескольких миллионов.


Соединения с меньшим числом аминокислотных остатков называются пептидами, которые делятся на олигопептиды (от 2 до 10 остатков) и полипептиды (от 10 до 100 остатков).


Фрагмент первичной структуры:



Подсчитано, что из 20 различных аминокислот, которые чаще всего встречаются в составе белков, можно построить примерно 1018 белковых молекул.


Вторичная структура


В результате образования внутримолекулярных водородных связей между атомами водорода аминогрупп и атомами кислорода карбонильных групп полипептидные цепи многих белков скручиваются в спираль.



Третичная структура


Третичная структура определяет конфигурацию макромолекулы белка и представляет собой пространственную упаковку спирали, которая стабилизируется связями различного типа между отдельными участками полипептидных цепей.



Такими связями являются:


- дисульфидные -S-S-, возникающие между серусодержащими аминокислотными звеньями;


- сложноэфирные , образующиеся в результате взаимодействия карбоксильной группы в радикалах дикарбоновых кислот и гидроксильной группы в радикалах гидроксиаминокислот;


- солевые мостики между протонированной аминогруппой и ионизированной карбоксильной группой, которые содержатся в радикалах диамино- и дикарбоновых кислот: -NH3-... ООС-.


Четвертичная структура


Для некоторых белков характерно образование ассоциатов из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет определенную вторичную и третичную структуру.


Например, белок крови - гемоглобин - сложный белок (протеид), макромолекула которого состоит из четырех полипептидных цепей, соединенных с четырьмя небелковыми образованиями - гемами. В каждом геме содержится один атом железа, который может присоединять одну молекулу кислорода.


Эмпирическая формула гемоглобина:


(C738H1166O208N203S2Fe)4


Физические свойства


Природные белки выполняют в организме различные функции и в соответствии с этим обладают разными свойствами: существуют жидкие и твердые белки, растворимые и нерастворимые в воде.


Белки не имеют температуры плавления и температуры кипения, так как большинство из них при нагревании сворачиваются.


При высокой температуре все белки сгорают.


Физико-химические свойства


Как и аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями, так как молекула любого белка содержит на одном конце группу -NH2, а на другом конце - группу -СООН. Большее или меньшее число таких групп содержится также в радикалах диамино- и дикарбоновых кислот. Поэтому свойства белков во многом похожи на свойства аминокислот. Однако белки обладают и специфическими физико-химическими свойствами.


1. Гидролиз белков


Переваривание белков в организме по своей сути представляет ферментативный гидролиз белковых молекул. В лабораторных условиях и в промышленности проводится кислотный гидролиз. В любом случае в ходе гидролиза белков происходит разрушение пептидных связей. Гидролиз белка имеет ступенчатый характер:



2. Обратимое осаждение (высаливание)


Белки способны осаждаться из растворов под действием таких веществ, как этиловый спирт, ацетон, соли Na+, К+, NH4+ и др. Свойства белков при таком осаждении не меняются, поэтому при добавлении воды белки снова могут переходить в раствор.


3. Необратимое осаждение (денатурация, свертывание)


При действии таких реагентов, как соли тяжелых металлов (Hg2+, Pb2+, Сu2+ и др.), концентрированные кислоты и щелочи,а также в результате нагревания, облучения УФ- и γ-лучами происходит разрушение (полное или частичное) вторичной и третичной структуры белка и изменение его природных (нативных) свойств.


Пример тепловой денатурации - свертывание яичного белка альбумина при варке яиц.


4. Цветные качественные реакции на белки


а) Биуретовая реакция - реакция на пептидные связи



Причина появления окраски - образование комплексных соединений с координационным узлом:



б) Ксантопротеиновая реакция (реакция на радикалы ароматических аминокислот)



Причина появления окраски - образование нитропроизводных ароматических аминокислот, например, фенилаланина.



в) Цистеиновая реакция (реакция на остатки S-содержащих аминокислот)



Причина появления окраски - образование черного осадка сульфида свинца (II) PbS.