ЕXAMCHEMISTRY

Готовимся к сдаче ЕГЭ по химии

Первичная структура белковых молекул

Под первичной структурой белков понимают последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Условно считают, что к белкам относятся полипептиды, содержащие в полипептидной цепи более 100 аминокислотных остатков и имеющие молекулярную миссу от 10 000 до нескольких миллионов.

Соединения с меньшим числом аминокислотных остатков называются пептидами, которые делятся на олигопептиды (от 2 до 10 остатков) и полипептиды (от 10 до 100 остатков).

Фрагмент первичной структуры:

Подсчитано, что из 20 различных аминокислот, которые чаще всего встречаются в составе белков, можно построить примерно 10¹⁸ белковых молекул.

Вторичная структура

В результате образования внутримолекулярных водородных связей между атомами водорода аминогрупп и атомами кислорода карбонильных групп полипептидные цепи многих белков скручиваются в спираль.

Третичная структура

Третичная структура определяет конфигурацию макромолекулы белка и представляет собой пространственную упаковку спирали, которая стабилизируется связями различного типа между отдельными участками полипептидных цепей.

Такими связями являются:

- дисульфидные -S-S-, возникающие между серусодержащими аминокислотными звеньями;

- сложноэфирные , образующиеся в результате взаимодействия карбоксильной группы в радикалах дикарбоновых кислот и гидроксильной группы в радикалах гидроксиаминокислот;

- солевые мостики между протонированной аминогруппой и ионизированной карбоксильной группой, которые содержатся в радикалах диамино- и дикарбоновых кислот: -NH₃^-... ООС-.

Четвертичная структура

Для некоторых белков характерно образование ассоциатов из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет определенную вторичную и третичную структуру.

Например, белок крови - гемоглобин - сложный белок (протеид), макромолекула которого состоит из четырех полипептидных цепей, соединенных с четырьмя небелковыми образованиями - гемами. В каждом геме содержится один атом железа, который может присоединять одну молекулу кислорода.

Эмпирическая формула гемоглобина:

(C₇₃₈H₁₁₆₆O₂₀₈N₂₀₃S₂Fe)₄

Физические свойства

Природные белки выполняют в организме различные функции и в соответствии с этим обладают разными свойствами: существуют жидкие и твердые белки, растворимые и нерастворимые в воде.

Белки не имеют температуры плавления и температуры кипения, так как большинство из них при нагревании сворачиваются.

При высокой температуре все белки сгорают.

Физико-химические свойства

Как и аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями, так как молекула любого белка содержит на одном конце группу -NH₂, а на другом конце - группу -СООН. Большее или меньшее число таких групп содержится также в радикалах диамино- и дикарбоновых кислот. Поэтому свойства белков во многом похожи на свойства аминокислот. Однако белки обладают и специфическими физико-химическими свойствами.

1. Гидролиз белков

Переваривание белков в организме по своей сути представляет ферментативный гидролиз белковых молекул. В лабораторных условиях и в промышленности проводится кислотный гидролиз. В любом случае в ходе гидролиза белков происходит разрушение пептидных связей. Гидролиз белка имеет ступенчатый характер:

2. Обратимое осаждение (высаливание)

Белки способны осаждаться из растворов под действием таких веществ, как этиловый спирт, ацетон, соли Na⁺, К⁺, NH₄⁺ и др. Свойства белков при таком осаждении не меняются, поэтому при добавлении воды белки снова могут переходить в раствор.

3. Необратимое осаждение (денатурация, свертывание)

При действии таких реагентов, как соли тяжелых металлов (Hg²⁺, Pb²⁺, Сu²⁺ и др.), концентрированные кислоты и щелочи,а также в результате нагревания, облучения УФ- и γ-лучами происходит разрушение (полное или частичное) вторичной и третичной структуры белка и изменение его природных (нативных) свойств.

Пример тепловой денатурации - свертывание яичного белка альбумина при варке яиц.

4. Цветные качественные реакции на белки

а) Биуретовая реакция - реакция на пептидные связи

Причина появления окраски - образование комплексных соединений с координационным узлом:

б) Ксантопротеиновая реакция (реакция на радикалы ароматических аминокислот)

Причина появления окраски - образование нитропроизводных ароматических аминокислот, например, фенилаланина.

в) Цистеиновая реакция (реакция на остатки S-содержащих аминокислот)

Причина появления окраски - образование черного осадка сульфида свинца (II) PbS.